Молекулярной основой наследственности явля¬ется ДНК. Передача наследственных свойств осу¬ществляется путем копирования, точного воспро¬изведения генотипа. Копирование молекулы ДНК (репликация) — синтез дочерней молекулы ДНК на матрице материнской молекулы ДНК, основан¬ный на принципе комплементарности азотистых оснований.
Дифференцировка белков органов и тканей обус¬ловлена наличием транскрибируемых и нетранск-рибируемых участков ДНК в клетках разных тка¬ней, что приводит к появлению различных м-РНК и к биосинтезу различных белков.
Существует кратковременная и стойкая регуля¬ция биосинтеза белка.
Кратковременная регуляция осуществляется путем репрессии и индукции на уровне оперона. Целью кратковременной регуляции является адап¬тация к условиям внешней среды.
Стойкая регуляция осуществляется действием белков-гистонов, метилированием азотистых осно¬ваний ДНК, конденсацией участков ДНК, суперспи-рализацией участков ДНК.
Целью стойкой регуляции является клеточная дифференцировка тканей, что приводит к полимор¬физму белков в организме человека.
К молекулярным механизмам генетической из¬менчивости относятся мутации и рекомбинации генов. Мутации возникают вследствие ошибок при репликации или при репарации.
Ошибки состоят в изменении нуклеотидного со¬става или разрыве цепи ДНК.
Мутации вызывают экзогенные факторы (УФ, радиация, химические факторы) и эндогенные фак¬торы (усиление перекисного окисления липидов, свободные радикалы, альдегиды).
По типам мутации классифицируют на прямые (замены нуклеотидов, вставки, делеции, инверсии) и обратные (реверсии).
Замена нуклеотидов в кодоне может не изме¬нять смысла кодона (код является вырожденным) или приводить к образованию измененного белка.
Вставки 1 или 2 нуклеотидов в кодоне приводят к биосинтезу белка со случайной последовательнос¬тью аминокислот; вставки 3, 6, 9 нуклеотидов приво¬дят к биосинтезу белка с удлиненной цепью.
Делеция — утрата 1 или 2 нуклеотидов — при¬водит к биосинтезу белка со сдвигом рамки (с из¬менением функций); утрата 3, 6, 9 нуклеотидов — к появлению укороченных белков (с изменением или без изменения функции).
Инверсия — изменения С- и N-конца молекулы белка.
Реверсия — обратная мутация, приводит к вос¬становлению первоначально утраченного гена.
Биологическое значение мутаций: полезные му¬тации способствуют адаптации организма к усло¬виям окружающей среды, вредные — наследствен¬ным заболеваниям, непереносимости лекарств, опу¬холям, иммунодефицитам.
Мутации, происходящие в половых клетках, на¬следуются, в соматических клетках — не наследу¬ются, но могут приводить к развитию опухолей.
Молекулярные болезни возникают вследствие мутаций, приводящих к снижению количества бел¬ков (гипотрансляция) и к появлению дефектных белков с нарушенной функцией (неметаболическое и метаболическое нарушение функций).
Молекулярные болезни классифицируют на эн-зимопатии (нарушение биосинтеза ферментов об¬мена белков, липидов, углеводов, НК) и патологии, связанные с отсутствием или недостаточностью белков неферментной природы (индивидуальные белки плазмы крови — альбумины, ингибиторы про-теаз, белковые компоненты липопротеинов, белки калликреин-кининовой системы, иммуноглобулины, белок гемоглобина).
Генная инженерия направлена на создание но¬вых фенотипов путем прямой пересадки генов в ДНК клеток реципиентов.
Цель генной инженерии — исправление наслед¬ственных дефектов, создание новых лекарственных препаратов (инсулин, соматотропин, интерфероны), создание новых микроорганизмов.

Для получения надежных результатов исследо­вания активности ферментов в биологических жид­костях и тканях требуется, чтобы рН среды, кон­центрация субстратов и коферментов, температура и другие условия были оптимальными. Кроме того, активность ферментов следует определять только по начальной скорости реакции — при избытке суб­страта, т. е. количество расщепленного субстрата не должно превышать 20% от исходного, при со­блюдении прямой пропорциональной зависимости между количеством продуктов реакции и содержа­нием фермента, а также временем инкубации.

Особенность контроля качества исследований фер­ментов состоит в том, что определяется не концент­рация ферментов, а их активность, которая является свойством фермента, измеряется скоростью катали­тической реакции, оценивается специальной системой исследования и не является количеством вещества. Контрольные сыворотки, используемые для внутрен­него и внешнего контроля качества, могут значительно отличаться от клинических образцов. Поскольку они являются многокомпонентными материалами, то до­статочно хорошо очистить и охарактеризовать фер­менты в них очень трудно. Поэтому с помощью кон­трольных сывороток предпочтительно определять воспроизводимость результатов, а правильность лишь ориентировочно.

Что касается различных видов вариации, то для ферментов они выше, чем для других биохимичес­ких компонентов. Лечащие врачи, исходя из соб­ственного опыта, обычно игнорируют небольшие изменения в активности ферментов, а в постановке или изменении диагноза ориентируются на значи­тельные изменения их активности ферментов.